Uma nova família de proteínas é necessária para amarrar o domínio da membrana da faixa de Caspary e a homeostase dos nutrientes no arroz

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Jun 24, 2023

Uma nova família de proteínas é necessária para amarrar o domínio da membrana da faixa de Caspary e a homeostase dos nutrientes no arroz

Nature Plants (2023)Cite este artigo Detalhes das métricas As junções célula-célula são essenciais para que organismos multicelulares mantenham a homeostase dos nutrientes. Uma junção estreita do tipo planta, a faixa de Caspary

Plantas da Natureza (2023)Cite este artigo

Detalhes das métricas

As junções célula-célula são essenciais para que os organismos multicelulares mantenham a homeostase dos nutrientes. Uma junção estreita do tipo planta, o domínio da membrana da faixa de Casparian (CS) – Casparian strip (CSD) que sela o espaço paracelular entre células endodérmicas adjacentes, é conhecida há mais de cem anos. No entanto, a base molecular desta estrutura permanece desconhecida. Aqui relatamos que uma nova família de proteínas contendo um domínio rico em glicina / alanina / prolina, um domínio de lectina e um peptídeo sinal secretor (GAPLESS) medeia a ligação da membrana plasmática ao CS no arroz. As proteínas GAPLESS estão especificamente localizadas no CS das células endodérmicas da raiz, e a perda de suas funções resulta em uma junção célula-célula desativada e na interrupção da homeostase de nutrientes. A proteína GAPLESS forma um complexo compacto com OsCASP1 na membrana plasmática, mediando assim a junção CS-CSD. Este estudo fornece informações valiosas sobre o complexo juncional das células endodérmicas das plantas, lançando luz sobre a nossa compreensão da homeostase dos nutrientes nas culturas e nas junções celulares dos eucariotos.

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Dados e bases de dados utilizados neste estudo: modelos Alphafold de AtCASP1 (uniprot ID:Q9SIH4) e OsCASP1 (uniprot ID:Q7XPU9). Previsão de domínio: InterPro (v.92.0, IPR036426). Banco de dados RNA-seq: http://ipf.sustech.edu.cn/pub/ricerna/. O banco de dados unicelular de raiz de arroz foi obtido em //www.elabcaas.cn/rcar/index.html. Os peptídeos sinalizadores das sequências identificadas foram verificados usando SignalP (//services.healthtech.dtu.dk/service.php?SignalP). A sequência BLAST foi pesquisada no banco de dados PLAZA: https://bioinformatics.psb.ugent.be/plaza. O código usado na geração da rede de coexpressão está disponível no GitHub (https://github.com/Yorks0n/Os_endo_network). Qualquer informação adicional está disponível no autor correspondente mediante solicitação. Os dados de origem são fornecidos com este artigo.

Zihni, C., Mills, C., Matter, K. & Balda, MS Junções apertadas: de barreiras simples a portas moleculares multifuncionais. Nat. Rev. Biol celular. 17, 564–580 (2016).

Artigo CAS PubMed Google Scholar

Steed, E., Balda, MS & Matter, K. Dinâmica e funções de junções estreitas. Tendências Cell Biol. 20, 142–149 (2010).

Artigo CAS PubMed Google Scholar

Gunzel, D. & Fromm, M. Claudins e outras proteínas de junção estreita. Compr. Fisiol. 2, 1819–1852 (2012).

Artigo PubMed Google Scholar

Geldner, N. A endoderme. Anu. Rev. Planta Biol. 64, 531–558 (2013).

Artigo CAS PubMed Google Scholar

Liu, CJ Decifrando o enigma da lignificação: transporte de precursores, oxidação e topoquímica da montagem da lignina. Mol. Planta 5, 304–317 (2012).

Artigo CAS PubMed Google Scholar

Reyt, G. et al. Duas barreiras de lignina radicular quimicamente distintas controlam o equilíbrio de solutos e água. Nat. Comum. 12, 2320 (2021).

Artigo CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Naseer, S. et al. A barreira de difusão da faixa Caspariana em Arabidopsis é feita de um polímero de lignina sem suberina. Processo. Acad. Nacional. Ciência. EUA 109, 10101–10106 (2012).

5.5 mm (right). OsCASP1 is localized around the plasma membrane (AP) at 2-5.5 mm and is localized exclusively at the Casparian strip domain (CSD) at the position >5.5 mm. c, Representative images show GAPLESS1 signals of the wild type NIP and oscasp1 at the position of 8 mm from the root tips. d, Transient expression of GFP-tagged GAPLESS1 and GFP-tagged GAPLESS1 without the secretory signal peptide in tabacco leaves. Representative images show the location of GAPLESS1 and GAPLESS1 lacking the secretory signal peptide (ΔSS) in tobacco leaves. To observe the cell wall localization of GAPLESS1, a plasmolysis assay was performed by treating the leaves with 0.8 M Mannitol. PM, plasma membrane. CW, cell wall. Scale bars: 10 μm in (a, c), 25 μm in (b), 50 μm in (d)./p>